Белок каталаза выполняет в клетке функцию;

Класс

1. Наиболее распространенными в клетках живых организмов элементами являются:

2. Азот как элемент входит в состав:

3. Водород как элемент входит в состав:

4. На каком уровне организации не наблюдается различие между органическим и неорганическим миром?

5.Воды содержится больше в клетках:

6. Вода - основа жизни:

7. Вещества, хорошо растворимые в воде, называются:

8. К гидрофобным соединениям клетки относятся:

9. К углеводам моносахаридам относятся:

10. К углеводам полисахаридам относятся:

11. Основные функции жиров в клетке:

12.Белки - это биополимеры мономерами, которого являются:

13. Аминокислоты различаются:

14. В состав молекул белков входят:

15. Структура молекулы белка, которую определяет последовательность аминокислотных остатков:

16. Вторичная структура белка связана с:

17. Между первым и вторым понятием в задании существует определенная связь.. Найдите это слово Клетка: хлоропласт = растение: _______________

18. Наименее прочными структурными белка является:

20. При неполной денатурации белка первой разрушается структура:

21. Мономерами молекул ДНК являются:

22. Нуклеотиды ДНК состоят из:

23. Состав нуклеотидов ДНК отличается друг от друга содержанием:

24. Нуклеотиды ДНК содержат азотистые основания:

25. Нуклеотиды РНК состоят из:

26.Молекулы, при окислении которых освобождается много энергии:

27. Наиболее распространенными в клетках живых организмах элементами являются:

28. Углерод как элемент входит в состав:

29. Функции воды в клетке:

30. К углеводам моносахаридам относятся:

31. К углеводам полисахаридам относятся:

32. В состав молекулы ДНК входят остатки:

33. Продуктами реакции взаимодействия глицерина и высших жирных кислот являются:

34. Жиры и масла по отношению к воде обладают свойствами:

35. Белки - это:

36. В водных растворах аминокислоты проявляют свойства:

37. Первичная структура белка определяется:

38. Первичная структура белка поддерживается связями:

39. Ферменты выполняют следующие функции:

40. Биологическую активность белка определяет структура:

41. Молекулы, которые наиболее легко расщепляются в клетке с освобождением энергии:

42.Мономерами молекул нуклеиновых кислот являются:

43.Нуклеотиды молекулы ДНК содержат азотистые основания:

44. Углеводов содержится больше:

45.Нуклеотиды молекулы РНК содержат азотистые основания:

46. Жиры растворимы:

47. Молекула вещества, состоящая из нуклеотидов и имеющая вид одноцепочной нити:

48. Наиболее крупные размеры среди нуклеиновых кислот имеют молекулы:

49. Соли К важны для организма, так как:

50. Наука, изучающая функционирование организмов, называется:

51. Способность к хемоавтотрофному способу питания характерна для:

52. Вещества, служащие универсальными биологическими аккумуляторами энергии в клетке:

53. В молекуле ДНК количество нуклеотидов с цитозином составляет 15% от общего числа. Какой процент нуклеотидов с аденином в этой молекуле?

54. Аминокислотный остаток белка кодируется:

55. Последовательность нуклеотидов в одной из комплементарных цепей ДНК – АГА. Какова соответствующая ей последовательность нуклеотидов в другой цепи?:

56. В клетках грибов, как и в клетках животных, отсутствуют:

57. Органоиды клетки, отвечающие за ее передвижение:

58. Собственную ДНК имеют:

59. Из предложенных ответов выберите одно из положений клеточной теории :

61. АТФ считают основным источником энергии в клетки, так как:

62. Обмен веществ происходит в каждой живой клетке и представляет собой:

63. Что служит главным источником энергии, обеспечивающим круговорот веществ в экосистемах?

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь , поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная - цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная - спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная - глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) - слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная - имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

• Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
• Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая . При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

• Ферментативная (каталитическая) - белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку ( , специфичность).

• Строительная (структурная) - клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
• Защитная - антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Ответ

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Ответ

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

Ответ

Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Ответ

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Ответ

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связами. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями - мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Ответ

© Д.В.Поздняков, 2009-2019

Белки представляют собой органические высокомолекулярные соединения. Эти вещества также называют протеинами, полипептидами. Далее рассмотрим, каковы структура и функции белков.

Общие сведения

Химическая структура белков представлена альфа-аминокислотами, соединенными в цепочку посредством пептидной связи. В живых организмах состав определяет генетический код. В процессе синтеза в большинстве случаев применяется 20 аминокислот стандартного типа. Множеством их комбинаций формируются белковые молекулы с самыми разнообразными свойствами. Аминокислотные остатки часто подвергаются посттрансляционным модификациям. Они могут возникнуть и до того, как белок станет выполнять свои функции, и в процессе его активности в клетке. В живых организмах часто несколько молекул формируют сложные комплексы. В качестве примера можно привести фотосинтетическое объединение.

Назначение соединений

Белки считаются важной составляющей питания человека и животных в связи с тем, что в их организмах все необходимые аминокислоты синтезироваться не могут. Часть их должна поступать вместе с белковой пищей. Основными источниками соединений выступают мясо, орехи, молоко, рыба, зерновые. В меньшей степени протеины присутствуют в овощах, грибах и ягодах. При пищеварении посредством ферментов потребленные белки подвергаются разрушению до аминокислот. Они уже используются в биосинтезе собственных протеинов в организме либо подвергаются распаду дальше - для получения энергии.

Историческая справка

Последовательность структуры белка инсулина была определена впервые Фредериеом Сенгером. За свою работу он получил Нобелевскую премию в 1958 году. Сенгер использовал метод секвенирования. С помощью дифракции рентгеновского излучения впоследствии были получены трехмерные структуры миоглобина и гемоглобина (в конце 1950 гг.). Работы проводили Джон Кендрю и Макс Перуц.

Структура молекулы белка

Она включает в себя линейные полимеры. Они, в свою очередь, состоят из остатков альфа-аминокислот, являющихся мономерами. Кроме того, структура белка может включать компоненты, имеющие неаминокислотную природу, и аминокислотные остатки модифицированного типа. При обозначении компонентов применяются 1- либо 3-буквенные сокращения. Соединение, в состав которого входит от двух до нескольких десятков остатков, именуется часто как "полипептид". В результате взаимодействия альфа-карбоксильной группы одной аминокислоты с альфа-аминогруппой другой появляются (в процессе формирования структуры белка) связи. В соединении выделяют С- и N- концы, в зависимости от того, какая группа аминокислотного остатка является свободной: -СООН либо -NH 2 . В процессе синтеза белка на рибосоме в качестве первого концевого выступает, как правило, остаток метионина; присоединение последующих осуществляется к С-концу предыдущих.

Уровни организации

Они были предложены Линдрем-Лангом. Несмотря на то что данное деление считается несколько устаревшим, им все еще пользуются. Было предложено выделять четыре уровня организации соединений. Первичная структура молекулы белка определяется генетическим кодом и особенностями гена. Для более высоких уровней характерно формирование в ходе сворачивания протеина. Пространственная структура белка определяется в целом аминокислотной цепью. Тем не менее она достаточно лабильна. На нее могут оказывать влияние внешние факторы. В связи с этим более корректно говорить о конформации соединения, наиболее выгодной и предпочтительной энергетически.

1 уровень

Он представлен последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи. Как правило, его описывают с использованием одно- либо трехбуквенных обозначений. Первичная структура белков отличается устойчивыми сочетаниями аминокислотных остатков. Они выполняют определенные задачи. Такие "консервативные мотивы" остаются сохраненными в ходе видовой эволюции. По ним достаточно часто можно предсказывать задачу неизвестного протеина. Оценивая степень сходства (гомологии) в аминокислотных цепях от различных организмов, можно определять эволюционное расстояние, образующееся между таксонами, которые составляют эти организмы. Первичная структура белков определяется методом секвенирования либо по исходному комплексу его мРНК с использованием таблицы генетического кода.

Локальное упорядочивание участка цепи

Это следующий уровень организации - вторичная структура белков. Существует несколько ее типов. Локальное упорядочивание участка цепи полипептида стабилизируется водородными связями. Наиболее популярными типами считаются:

Пространственное строение

Третичная структура белков включает в себя элементы предыдущего уровня. Они стабилизируются разными типами взаимодействий. Важнейшее значение при этом имеют гидрофобные связи. В стабилизации участвуют:

• Ковалентные взаимодействия.
• Ионные связи, формирующиеся между боковыми аминокислотными группами, имеющими противоположные заряды.
• Водородные взаимодействия.
• Гидрофобные связи. В процессе взаимодействия с окружающими элементами Н 2 О происходит сворачивание протеина так, чтобы боковые неполярные аминокислотные группы оказывались изолированными от водного раствора. Гидрофильные группы (полярные) оказываются на поверхности молекулы.

Третичная структура белков определяется методами магнитного (ядерного) резонанса, некоторыми видами микроскопии и прочими способами.

Принцип укладки

Исследования показали, что между 2 и 3 уровнями удобно выделить еще один. Его именуют "архитектурой", "мотивом укладки". Он определяется взаиморасположением компонентов вторичной структуры (бета-тяжей и альфа-спиралей) в границах компактной глобулы - белкового домена. Он может существовать самостоятельно либо быть включенным в состав более крупного протеина вместе с прочими аналогичными. Установлено, что мотивы укладки достаточно консервативны. Они встречаются в протеинах, не обладающих ни эволюционными, ни функциональными связями. Определение архитектуры лежит в основе рациональной (физической) классификации.

Доменная организация

При взаимном расположении нескольких цепей полипептидов в составе одного протеинового комплекса формируется четвертичная структура белков. Элементы, входящие в ее состав, образуются по отдельности на рибосомах. Только по завершении синтеза начинает образовываться данная структура белка. Она может содержать как различающиеся, так и идентичные полипептидные цепи. Четвертичная структура белков стабилизируется за счет тех же взаимодействий, что и на предыдущем уровне. Некоторые комплексы могут включать в себя несколько десятков протеинов.

Структура белка: защитные задачи

Полипептиды цитоскелета, выступая в некотором роде в качестве арматуры, придают многим органоидам форму, участвуют в ее изменении. Структурные протеины обеспечивают защиту организма. К примеру, таким белком является коллаген. Он формирует основу в межклеточном веществе соединительных тканей. Также защитной функцией обладает кератин. Он составляет основу рогов, перьев, волос и прочих производных эпидермиса. При связывании белками токсинов во многих случаях происходит детоксикация последних. Так выполняется задача по химической защите организма. Особенно важную роль в процессе обезвреживания токсинов в человеческом организме играют печеночные ферменты. Они способны расщеплять яды или переводить их в растворимую форму. Это способствует более быстрой транспортировке их из организма. Белки, присутствующие в крови и прочих биологических жидкостях, обеспечивают иммунную защиту, вызывая реакцию как на атаку патогенов, так и на повреждение. Иммуноглобулины (антитела и компоненты системы комплемента) способны нейтрализовывать бактерии, чужеродные протеины и вирусы.

Механизм регуляции

Белковые молекулы, не выступающие ни в качестве источника энергии, ни как строительный материал, контролируют многие внутриклеточные процессы. Так, за счет них осуществляется регулирование трансляции, транскрипции, слайсинга, деятельность прочих полипептидов. Механизм регуляции основывается на ферментативной активности или проявляется благодаря специфичному связыванию с прочими молекулами. К примеру, факторы транскрипции, полипептиды-активаторы и протеины- репрессоры способны контролировать интенсивность генной транскрипции. При этом они взаимодействуют с регуляторными последовательностями генов. Важнейшая роль в контроле над течением внутриклеточных процессов отводится протеинфосфатазам и протеинкиназам. Эти ферменты запускают либо подавляют активность прочих белков посредством присоединения или отщепления от них фосфатных групп.

Сигнальная задача

Ее часто объединяют с регуляторной функцией. Это связано с тем, что многие внутриклеточные, как и внеклеточные, полипептиды могут передавать сигналы. Такой способностью обладают факторы роста, цитокины, гормоны и прочие соединения. Стероиды транспортируются по крови. Взаимодействие гормона с рецептором выступает в качестве сигнала, за счет которого запускается ответная реакция клетки. Стероиды контролируют содержание соединений в крови и клетках, размножение, рост и прочие процессы. В качестве примера можно привести инсулин. Он регулирует уровень глюкозы. Взаимодействие клеток осуществляется посредством сигнальных белковых соединений, передаваемых по межклеточному веществу.

Транспорт элементов

Растворимые протеины, участвующие в перемещении малых молекул, имеют высокое сродство к субстрату, присутствующему в повышенной концентрации. Они обладают также способностью к легкому его высвобождению в областях с низким его содержанием. В качестве примера можно привести транспортный белок гемоглобин. Он перемещает из легких кислород к прочим тканям, а от них - переносит углекислый газ. В транспортировке малых молекул через стенки клетки, изменяя их, участвуют и некоторые мембранные белки. Липидный слой цитоплазмы обладает водонепроницаемостью. Благодаря этому предотвращается диффузия заряженных или полярных молекул. Мембранные транспортные соединения принято разделять на переносчиков и каналы.

Резервные соединения

Эти белки формируют так называемые запасы. Они накапливаются, например, в семенах растений, животных яйцеклетках. Такие белки выступают в качестве резервного источника вещества и энергии. Некоторые соединения используются организмом как аминокислотный резервуар. Они, в свою очередь, являются предшественниками активных веществ, участвующих в регулировании метаболизма.

Клеточные рецепторы

Такие белки могут располагаться как непосредственно в цитоплазме, так и встраиваться в стенку. Одной своей частью соединение принимает сигнал. В качестве него, как правило, выступает химическое вещество, а в ряде случаев - механическое воздействие (растяжение, к примеру), свет и прочие стимулы. В процессе воздействия сигнала на определенный фрагмент молекулы - полипептид-рецептор - начинаются ее конформационные изменения. Они провоцируют смену конформации остальной части, выполняющей передачу стимула на прочие компоненты клетки. Отправка сигнала может осуществляться разными способами. Одни рецепторы способны катализировать химическую реакцию, вторые - выступают в качестве ионных каналов, закрывающихся либо открывающихся под воздействием стимула. Некоторые соединения специфически связывают молекулы-посредники внутри клетки.

Моторные полипептиды

Существует целый класс белков, обеспечивающих движения организма. Моторные белки участвуют в сокращении мышц, перемещении клеток, активности жгутиков и ресничек. За счет них также выполняется направленные и активный транспорт. Кинезины и динеины осуществляют перенос молекул по ходу микротрубочек с использованием в качестве энергетического источника гидролиза АТФ. Вторые перемещают органоиды и прочие элементы по направлению к центросоме из периферических клеточных участков. Кинезины движутся в обратном направлении. Динеины, кроме того, отвечают за активность жгутиков и ресничек.

Антуан Франсуа де Фуркруа , основоположник изучения белков

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот . В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы . Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу . Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом . Мульдер также определил продукты разрушения белков - аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу - 131 дальтон . В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов , он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C 16 H 24 N 4 O 5 , которая была названа «протеин», а теория - «теорией протеина» . По мере накопления новых данных о белках теория стала неоднократно подвергаться критике, но до конца 1850-х несмотря на критику ещё считалась общепризнанной.

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков . В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями . Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза .

Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года , когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии - лауреат Нобелевской премии) показал, что фермент уреаза является белком .

Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов , которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови , куриных яиц, различных токсинов , а также пищеварительных/метаболических ферментов , выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А , которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.

Идея о том, что вторичная структура белков - результат образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году , но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В 1949 году Фред Сенгер определил аминокислотную последовательность инсулина , продемонстрировав таким способом, что белки - это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы . Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов , были получены в 1960-х годах и с помощью ЯМР в 1980-х годах. В 2006 году Банк данных о белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков.

В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток , тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой . С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.

Свойства

Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах - килодальтонах (кДа). Белки дрожжей , в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков - титин - является компонентом саркомеров мускулов ; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius ).

Белки различаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин , который входит в состав шёлка и паутины . Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные . К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).

Денатурация

Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры

Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и , к которым приспособлен данный организм . Изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью , приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком (или другим биополимером) нативной структуры называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту - это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения (преципитации) водорастворимых белков с помощью солей аммония , и используется как способ их очистки .

Простые и сложные белки

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки классифицируют на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами ». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

• Гликопротеиды , содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс - протеогликаны , с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины - гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса .
• Липопротеиды , содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды . Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
• Металлопротеиды , содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы , содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
• Нуклеопротеиды , содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин , из которого состоят хромосомы , является нуклеопротеидом.
• Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока.
• Хромопротеиды - собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции - гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем - гемоглобин , цитохромы и др.), хлорофиллы ; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.

Структура белка

• Третичная структура - пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
  • ковалентные связи (между двумя остатками цистеина - дисульфидные мостики);
  • ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
  • водородные связи;
  • гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

• Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) - взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Окружение белков

Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева - «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы, α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

Образование и поддержание структуры белков в живых организмах

Способность белков восстанавливать правильную трёхмерную структуру после денатурации позволила выдвинуть гипотезу о том, что вся информация о конечной структуре белка содержится в его аминокислотной последовательности. В настоящее время общепризнана теория о том, что в результате эволюции стабильная конформация белка обладает минимальной свободной энергией по сравнению с другими возможными конформациями этого полипептида .

Тем не менее, в клетках существует группа белков, функция которых - обеспечение восстановления структуры белков после повреждения, а также создание и диссоциация белковых комплексов. Эти белки называются шаперонами. Концентрация многих шаперонов в клетке возрастает при резком повышении температуры окружающей среды, поэтому они относятся к группе Hsp (англ. heat shock proteins - белки теплового шока) . Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона α-кристаллина , входящего в состав хрусталика глаза человека. Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте .

Синтез белков

Химический синтез

Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с помощью группы методов, которые используют органический синтез - например, химическое лигирование . Большинство методов химического синтеза проходят в направлении от C-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу. Таким образом можно синтезировать короткий иммунногенный пептид (эпитоп), служащий для получения антител путём инъекции в животных, или получения гибридо́м ; химический синтез также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов . Химический синтез позволяет вводить искусственные, то есть не встречающиеся в обычных белках аминокислоты - например, присоединять флюоресцентные метки к боковым цепям аминокислот. Однако химические методы синтеза неэффективны при длине белков более 300 аминокислот; кроме того, искусственные белки могут иметь неправильную третичную структуру, и у аминокислот искусственных белков отсутствуют посттрансляционные модификации.

Биосинтез белков

Универсальный способ: рибосомный синтез

Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах . Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код составляется из трёхбуквенных «слов», называемых кодонами ; каждый кодон отвечает за присоединение к белку одной аминокислоты: например, сочетание АУГ соответствует метионину . Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов , то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) белками РНК-полимеразами .

Процесс синтеза белка на основе молекулы мРНК называется трансляцией . Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена метиониновая транспортная РНК (тРНК). После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции - элонгация. При каждом движении рибосомы от 5" к 3" концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремя нуклеотидами (кодоном) мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связи катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Рибосомальная РНК катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоты к их тРНК. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Таким образом, в рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.

Нерибосомный синтез

Посттрансляционная модификация белков

После завершения трансляции и высвобождения белка из рибосомы аминокислоты в составе полипептидной цепи подвергаются разнообразным химическим модификациям. Примерами посттрансляционной модификации являются:

• присоединение различных функциональных групп (ацетил- , метил- и фосфатных групп);
• присоединение липидов и углеводородов ;
• изменение стандартных аминокислот на нестандартные (образование цитруллина);
• образование структурных изменений (образование дисульфидных мостиков между цистеинами);
• удаление части белка как в начале (сигнальная последовательность), так и в отдельных случаях в середине (инсулин);
• добавление небольших белков, которые влияют на деградацию белков (сумоилирование и убиквитинирование).

При этом тип модификации может быть как универсальным (добавление цепей, состоящих из мономеров убиквитина, служит сигналом для деградации этого белка протеасомой), так и специфическим для данного белка . В то же время один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям. Так, гистоны (белки, входящие в состав хроматина у эукариот) в разных условиях могут подвергаться до 150 различным модификациям .

Функции белков в организме

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды , липиды) и нуклеиновые кислоты , белки - необходимые компоненты всех живых организмов , они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки . Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур - органелл , секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.

Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза - фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК , но и регулирует транскрипцию нескольких генов . Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин , регуляторные белки протеинкиназы , транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие как, например, пепсин расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками . Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой, протекает в 10 17 раз быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента) . Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами .

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество - в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности - напрямую участвуют в катализе . Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента .

Структурная функция

Защитная функция

Существуют несколько видов защитных функций белков:

Регуляторная функция

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию , трансляцию , сплайсинг , а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови .

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста .

Транспортная функция

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма .

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану . Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал , которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы - белок-рецептор - происходят её конформационные изменения . В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, - внутри .

Моторная (двигательная) функция

Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми . Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина , метионина и треонина из аспартата , отсутствуют у животных.

Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами . Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса . Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии . Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма.

Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.

Биофизика белка

Физические свойства белка очень сложны. В пользу гипотезы о белке, как о упорядоченной «кристаллоподобной системе» - «апериодическом кристалле» - свидетельствуют данные рентгеноструктурного анализа (вплоть до разрешения в 1 ангстрем) , высокая плотность упаковки , кооперативность процесса денатурации и другие факты .

В пользу другой гипотезы, о жидкообразных свойствах белков в процессах внутриглобулярных движений (модель ограниченной прыжковой или непрерывной диффузии) свидетельствуют эксперименты по рассеянию нейтронов , мёссбауэровской спектроскопии и рэлеевскому рассеянию мёссбауэровского излучения .

Методы изучения

Для определения количества белка в образце используют ряд методик:

• Спектрофотометрический метод

См. также

Примечания

1. С химической точки зрения все белки являются полипептидами. Однако короткие, меньше 30 аминокислот в длину полипептиды, особенно химически синтезированные, нельзя назвать белками.
2. Muirhead H., Perutz M. Structure of hemoglobin. A three-dimensional Fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 A resolution // Nature : журнал. - 1963. - Т. 199. - № 4894. - С. 633-638.
3. Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis // Nature : журнал. - 1958. - Т. 181. - № 4610. - С. 662-666.
4. Leicester, Henry. «Berzelius, Jöns Jacob». Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner’s Sons. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
5. Ю. А. Овчинников. Биоорганическая химия. - Просвещение, 1987.
6. Белки // Химическая энциклопедия. - Советская энциклопедия, 1988.
7. N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen. «Evolution», Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - P. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
8. Нобелевская лекция Ф. Сэнгера
9. Fulton A, Isaacs W. (1991). «Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis». Bioessays 13 (4): 157-161. PMID 1859393 .
10. EC 3.4.23.1 - pepsin A
11. S J Singer. The Structure and Insertion of Integral Proteins in Membranes. Annual Review of Cell Biology. Volume 6, Page 247-296. 1990
12. Страйер Л. Биохимия в 3 томах. - М.: Мир, 1984
13. Селеноцистеин - пример нестандартной аминокислоты.
14. Б. Льюин. Гены. - М ., 1987. - 544 с.
15. Ленинджер А. Основы биохимии, в 3 томах. - М.: Мир, 1985.
16. Лекция 2. Структурные уровни белков и нуклеиновых кислот («Основы биологии», Макеев Александр Владиславович, 1996 и 1997)
17. http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
18. Anfinsen C. (1973). «Principles that Govern the Folding of Protein Chains». Science 181 : 223-229. Нобелевская лекция. Автор, совместно с Стэнфордом Муром и Уильямом Стейном, получил Нобелевскую премию по химии за «изучение рибонуклеазы, в особенности взаимоотношений между аминокислотной последовательностью [фермента] и [его] биологически активной конформацией».
19. Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). «Molecular chaperones». Annu. Rev. Biochem. 60 : 321-347.

Белки - природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

• первичная структура белка - линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

• вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α -спираль и β - структура.

• третичная структура белка - это трехмерное представление закрученной α -спираль или β -структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

• четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков - необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция - взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция - при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки - строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки - рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки - катализаторы - ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме - незаменимые , их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.